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Growth-Factor Research · Research CompoundIGF-1 LR3: Research Overview
Technical profile
| Compound | IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-1; long arg3 insulin-like growth factor-1) |
|---|---|
| Class | Recombinant analog of human insulin-like growth factor-1 (IGF-1) |
| Structure | 83 amino acids: the human IGF-1 sequence with an arginine substituted at position 3, plus a 13-amino-acid extension peptide at the N-terminus |
| Key property | Reduced binding to IGF-binding proteins (IGFBPs), which is why it remains more available than native IGF-1 in culture systems |
| Molecular weight | ~9111 g/mol |
| Form supplied | Lyophilized powder, sealed vial |
| Storage | Lyophilized: 2–8 °C, protected from light. |
| Verification | Independent LC-MS/MS COA for verified batches — identity, purity, content, impurities & residual solvents; see the registry |
What does the research literature cover?
IGF-1 LR3 was engineered specifically for laboratory work: native IGF-1 in culture media is rapidly sequestered by IGF-binding proteins, and the LR3 modifications were designed to avoid that. Published work and established laboratory practice cover:
- Growth-factor signaling: cell-culture studies of IGF-1 receptor activation and downstream PI3K/Akt and MAPK signaling, where LR3's resistance to IGFBP sequestration makes it a convenient receptor agonist.
- Cell-culture biomanufacturing: IGF-1 LR3 is widely used as a media supplement in industrial mammalian cell culture (for example, CHO-cell bioreactor processes), where it supports cell growth in defined, serum-free media — a legitimate, well-established commercial application in laboratory settings.
- Comparative binding-protein studies: experiments contrasting native IGF-1 with LR3 to isolate the role IGF-binding proteins play in modulating growth-factor availability.
Important context: the work described here is cell-culture and preclinical research. IGF-1 LR3 has no approved human use, and summaries here describe what researchers have studied — they are not claims about effects in humans.
Why purity matters for IGF-1 LR3 research
Growth-factor research results are only as reliable as the material in the vial. Misfolded protein, truncated chains, or endotoxin contamination confound receptor-signaling assays and cell-culture outcomes. VP Peptides publishes independent third-party batch documentation on its verification registry; verified batches carry a report from Sonic Laboratories (LC-MS/MS: identity and purity).
Request catalog accessFrequently asked questions
How does IGF-1 LR3 differ from native IGF-1?
Native human IGF-1 is 70 amino acids. IGF-1 LR3 is 83 amino acids: it substitutes arginine for glutamate at position 3 and adds a 13-amino-acid extension at the N-terminus. Both changes reduce binding to IGF-binding proteins, which is the property the analog was engineered for.
Is IGF-1 LR3 approved for human use?
No. IGF-1 LR3 is not approved by the FDA or any other regulatory agency for human use. It is supplied strictly as a research material for in-vitro and laboratory investigation. It is not a drug, supplement, or food ingredient.
What is IGF-1 LR3's status in sport?
IGF-1 and its analogs, including IGF-1 LR3, are listed as prohibited substances by the World Anti-Doping Agency (WADA) under growth factors and related substances. This page is informational only; athletes subject to anti-doping rules are responsible for consulting the current WADA Prohibited List.
How should IGF-1 LR3 be stored in the lab?
Lyophilized vials should be kept at 2–8 °C and protected from light. Handle per your laboratory protocol; avoid repeated freeze-thaw cycles and vigorous agitation, which can degrade the protein.
How the literature describes IGF-1 LR3 at the receptor level
The published rationale for IGF-1 LR3 centers on two linked design choices and what they do to protein-protein binding in a culture dish. In their foundational report, Francis and colleagues showed that combining an arginine-for-glutamate substitution at position 3 with an N-terminal extension sharply lowered the analog's affinity for IGF-binding proteins while preserving its ability to engage the type-1 IGF receptor (IGF-1R). Because binding proteins normally sequester most IGF-1 in solution, reducing that interaction leaves more analog free to occupy the receptor — the basis for the enhanced biological potency the authors measured in cells that secrete IGFBPs.
At the receptor, IGF-1R is a transmembrane tyrosine kinase. Ligand binding drives autophosphorylation and recruitment of adaptor proteins, which in published cell-culture work engage the PI3K/Akt and Ras/MAPK cascades that laboratories use as readouts of growth-factor signaling. In this literature IGF-1 LR3 is studied as an IGFBP-resistant receptor agonist for such assays and as a defined, serum-free media supplement in mammalian cell manufacturing.
Comparative studies underline that the IGFBP system is the variable being probed. Conlon and colleagues, infusing Long R3 IGF-I in an animal model, reported shifts in circulating IGF and binding-protein pools distinct from those of native IGF-I — consistent with the analog's altered partitioning between free and bound states. Taken together, the literature frames IGF-1 LR3 as a tool for separating receptor-level signaling from binding-protein modulation. These are descriptions of laboratory and preclinical findings only; IGF-1 LR3 has no approved human use, and nothing here characterizes an effect in people.
Selected research references
- Tomas et al., Growth Horm IGF Res 2001
- Francis et al., J Mol Endocrinol 1992
- Conlon et al., J Endocrinol 1995
Related research compounds
Inicio · Catálogo de investigación · IGF-1 LR3
Investigación de factores de crecimiento · Compuesto de investigaciónIGF-1 LR3: descripción general de la investigación
Perfil técnico
| Compuesto | IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-1; long arg3 insulin-like growth factor-1) |
|---|---|
| Clase | Análogo recombinante del factor de crecimiento insulínico tipo 1 humano (IGF-1) |
| Estructura | 83 aminoácidos: la secuencia de IGF-1 humano con una arginina sustituida en la posición 3, más un péptido de extensión de 13 aminoácidos en el extremo N-terminal |
| Propiedad clave | Unión reducida a las proteínas de unión a IGF (IGFBP), razón por la cual permanece más disponible que el IGF-1 nativo en los sistemas de cultivo |
| Peso molecular | ~9111 g/mol |
| Forma suministrada | Polvo liofilizado, vial sellado |
| Almacenamiento | Liofilizado: 2–8 °C, protegido de la luz. |
| Verificación | COA independiente por LC-MS/MS para lotes verificados — identidad, pureza, contenido, impurezas y solventes residuales; ver el registro |
¿Qué cubre la literatura de investigación?
IGF-1 LR3 fue diseñado específicamente para el trabajo de laboratorio: el IGF-1 nativo en los medios de cultivo es secuestrado rápidamente por las proteínas de unión a IGF, y las modificaciones LR3 se concibieron para evitarlo. El trabajo publicado y la práctica de laboratorio establecida cubren:
- Señalización de factores de crecimiento: estudios en cultivo celular de la activación del receptor de IGF-1 y la señalización posterior de PI3K/Akt y MAPK, donde la resistencia de LR3 al secuestro por IGFBP lo convierte en un agonista de receptor conveniente.
- Biofabricación en cultivo celular: IGF-1 LR3 se usa ampliamente como suplemento de medios en el cultivo celular industrial de mamíferos (por ejemplo, procesos en biorreactor con células CHO), donde favorece el crecimiento celular en medios definidos y libres de suero — una aplicación comercial legítima y bien establecida en entornos de laboratorio.
- Estudios comparativos de proteínas de unión: experimentos que contrastan el IGF-1 nativo con LR3 para aislar el papel que desempeñan las proteínas de unión a IGF en la modulación de la disponibilidad del factor de crecimiento.
Contexto importante: el trabajo descrito aquí es investigación en cultivo celular y preclínica. IGF-1 LR3 no tiene uso humano aprobado, y los resúmenes aquí describen lo que los investigadores han estudiado — no son afirmaciones sobre efectos en humanos.
Por qué la pureza importa en la investigación con IGF-1 LR3
Los resultados de la investigación con factores de crecimiento son tan fiables como el material del vial. La proteína mal plegada, las cadenas truncadas o la contaminación por endotoxinas confunden los ensayos de señalización de receptor y los resultados del cultivo celular. Para los lotes verificados, VP Peptides publica un Certificado de Análisis que documenta una pureza por HPLC ≥99% y confirmación de identidad mediante pruebas de terceros independientes.
Solicitar acceso al catálogoPreguntas frecuentes
¿En qué se diferencia IGF-1 LR3 del IGF-1 nativo?
El IGF-1 humano nativo tiene 70 aminoácidos. IGF-1 LR3 tiene 83 aminoácidos: sustituye arginina por glutamato en la posición 3 y añade una extensión de 13 aminoácidos en el extremo N-terminal. Ambos cambios reducen la unión a las proteínas de unión a IGF, que es la propiedad para la que se diseñó el análogo.
¿Está aprobado IGF-1 LR3 para uso humano?
No. IGF-1 LR3 no está aprobado por la FDA ni por ninguna otra agencia reguladora para uso humano. Se suministra estrictamente como material de investigación para estudios in vitro y de laboratorio. No es un fármaco, suplemento ni ingrediente alimentario.
¿Cuál es el estatus de IGF-1 LR3 en el deporte?
El IGF-1 y sus análogos, incluido IGF-1 LR3, figuran como sustancias prohibidas por la Agencia Mundial Antidopaje (AMA/WADA) dentro de los factores de crecimiento y sustancias relacionadas. Esta página es solo informativa; los atletas sujetos a normas antidopaje son responsables de consultar la Lista de Prohibiciones vigente de la AMA/WADA.
¿Cómo debe almacenarse IGF-1 LR3 en el laboratorio?
Los viales liofilizados deben mantenerse a 2–8 °C y protegidos de la luz. Manipular según el protocolo de su laboratorio; evitar los ciclos repetidos de congelación-descongelación y la agitación vigorosa, que pueden degradar la proteína.
Cómo describe la literatura a IGF-1 LR3 a nivel del receptor
La justificación publicada de IGF-1 LR3 se centra en dos decisiones de diseño vinculadas y en lo que hacen a la unión proteína-proteína en una placa de cultivo. En su informe fundacional, Francis y colaboradores demostraron que combinar una sustitución de arginina por glutamato en la posición 3 con una extensión N-terminal reducía marcadamente la afinidad del análogo por las proteínas de unión a IGF, conservando a la vez su capacidad de interactuar con el receptor de IGF tipo 1 (IGF-1R). Como las proteínas de unión normalmente secuestran la mayor parte del IGF-1 en solución, reducir esa interacción deja más análogo libre para ocupar el receptor — la base de la mayor potencia biológica que los autores midieron en células que secretan IGFBP.
En el receptor, IGF-1R es una tirosina quinasa transmembrana. La unión del ligando impulsa la autofosforilación y el reclutamiento de proteínas adaptadoras que, en trabajos publicados de cultivo celular, activan las cascadas PI3K/Akt y Ras/MAPK que los laboratorios usan como lecturas de la señalización de factores de crecimiento. En esta literatura, IGF-1 LR3 se estudia como agonista de receptor resistente a IGFBP para dichos ensayos y como suplemento de medios definido y libre de suero en la fabricación con células de mamífero.
Los estudios comparativos subrayan que el sistema IGFBP es la variable que se examina. Conlon y colaboradores, al infundir Long R3 IGF-I en un modelo animal, reportaron cambios en los reservorios circulantes de IGF y de proteínas de unión distintos de los del IGF-1 nativo — coherentes con el reparto alterado del análogo entre estados libre y unido. En conjunto, la literatura presenta a IGF-1 LR3 como una herramienta para separar la señalización a nivel del receptor de la modulación por proteínas de unión. Estas son descripciones únicamente de hallazgos de laboratorio y preclínicos; IGF-1 LR3 no tiene uso humano aprobado, y nada aquí caracteriza un efecto en personas.
Referencias de investigación seleccionadas
- Tomas et al., Growth Horm IGF Res 2001
- Francis et al., J Mol Endocrinol 1992
- Conlon et al., J Endocrinol 1995